放开世界上最小的生物旋转马达几度

F型ATP合酶是一种蛋白质的催化复合物，可合成三磷酸腺苷(ATP)，这是活细胞的能量货币。关于这种旋转酶的旋转机制存在很多歧义。

现在，来自日本的研究人员已经证明了ATP代谢的每个化学事件如何与ATP酶F1组分的“逐步”旋转运动相关联。他们特别澄清了ATP解理之前的轴旋转角度，这是一个长期存在的谜，为200°。

三磷酸腺苷(ATP)是细胞的能量货币。它为各种需要能量的细胞过程提供动力，包括酶促反应。ATP是在称为F型ATP合酶的酶复合物的帮助下合成的。

这种酶复合物具有双向功能，根据环境和细胞线索合成ATP并水解它。ATP合酶由两个旋转电机组成——F1和 F0.F型1亚复合体包括α、β和γ亚基。

在ATP的水解过程中，F1-ATP酶显示旋转运动。因此，F1-ATP酶也被称为世界上最小的旋转生物分子马达。然而，ATP水解如何使分子旋转背后的机制尚不清楚。

为了解决这一知识差距，由东京理科大学Tomoko Masaike副教授领导的日本研究小组着手研究F旋转机制背后的事件1-嗜热细菌PS3芽孢杆菌中的ATP酶。

Masaike博士详细阐述了他们的研究目标，解释说，“我们想澄清 F 的机制1-ATP酶在ATP水解过程中旋转中心轴。我们专注于阐明底物ATP与酶结合及其高能磷酸键裂解之间的中心轴旋转角度。

该研究是与学习院大学的西坂孝之教授和滨松光子学株式会社的Yuh Hasimoto合作进行的，于21年2022月7日和2023年<>月<>日在《生物物理学杂志》上在线发布。

以前对F的调查1芽孢杆菌PS3的亚基已经确定ATP裂解涉及化学机械耦合，即每个旋转步进运动都与化学反应步骤相关联。ATP结合与其在同一催化位点的裂解之间的旋转角度先前估计为200°。

然而，迄今为止缺乏证实这一点的实验证据。为了解决这个问题，研究人员通过创建混合F来研究旋转。1使用一种突变型β和两种野生型β。由于突变体中ATP切割和ATP结合的速度非常慢，研究人员可以很容易地观察到旋转步骤之间的停顿或停留。

在进行具有不同浓度ATP的单分子旋转测定时，他们可以观察到三组短驻留和长驻留，每转80°和40°间隔交替相关。为了调查与居住相关的事件，作者进行了停留时间分析。

40°子步骤之前的长时间停顿与ATP浓度无关，并被确认为“催化停留”，即由于ATP解理而导致轴旋转的停顿。或者，80°步长之前的短暂停顿明显取决于ATP浓度，因此被确定为“ATP等待停留”(暂停以使β亚基能够结合ATP)。

“在研究轴的旋转时，我们可以通过光学显微镜提供可见的证据，证明芽孢杆菌PS3中ATP结合和切割事件的轴角 分别为0°和200°，”Hasimoto说。

通过这项研究，作者解决了关于ATP切割轴角的长期争论，并建立了ATP酶功能的化学力学相关性。

在谈到他们的新研究的未来影响时，Masaike副教授详细阐述道：“由于 F1-ATP酶是世界上最小的生物旋转运动蛋白，可作为了解生物体能量转导机制的参考。这些知识对于开发高效的纳米机器具有革命性意义。此外，ATP合酶来自 结核分枝杆菌最近被确定为药物发现的潜在靶标。因此，要使用抑制剂停止其旋转，了解旋转的机制非常重要。

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